Структура и свойства

1. G-белки – гетеротримеры, в которых α-субъединица непрочно связана с димером β-γ.

2. Все известные α-субъединицы (мол. масса – 50кДа) гомологичны, и у большинства из них одинаковые (или очень сходные) b-субъединицы (мол. масса З5кДа) и γ-субъединицы (мол. масса 8кДа).

З. α-субъединица определяет специфичность связывания G-белка с рецептором и эффектором, уникальна для каждого G-белка.

4. α-субъединица связывает и гидролизует ГТФ (ГТФ-аза).

5. α-субъединица содержит высоко консервативный домен связывания и гидролиза ГТФ (18 аминокислот из 350-395).

6. Выявлены участки связывания гуаниновых нуклеотидов и участки взаимодействия с рецепторами (С-конец) и βγ-димерами (N-конец).

7. Выявлены участки АDР-рибозилирования (аргинин-202) при действии холерного токсина и коклюшного токсина.

Связь с мембраной

G-белки локализованы на внутренней поверхности плазматической мембраны. Первичная структура всех субъединиц G-белков не содержит гидрофобных, пронизывающих мембрану доменов.

1. Ассоциации G-белков с мембраной содействует ацилирование жирнокислотными радикалами. Выявлено два типа липидных модификаций субъединиц G-белков: миристоилирование и изопренилирование белковой цепи.

2. Показано для α-субъединиц Go – и Gi-белков посттрансляционное миристоилирование со стороны N-конца.

З. Для βγ-субъединиц также показаны посттрансляционные модификации (ацилирование).

4. Выявлены три последовательные посттрансляционные модификации, ответственные за связывание ras-белков с мембраной.

5. Очищенные α-субъединицы проявляют гидрофильные свойства (без βγ – комплекса не могут связываться с искусственными фосфолипидными пузырьками).

Добавить комментарий

Ваш адрес email не будет опубликован.

О Main Aditor

Здравствуйте! Если у Вас возникнут вопросы, напишите нам на почту help@allinweb.ru